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生物化學(xué)總結酶
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酶的概論
1.定義：具有高效性與特異性的生物催化劑。
2.酶作為生物催化劑的特點(diǎn)：
a.酶具有很高的催化效率。
b.酶具有高度專(zhuān)一性。
c.酶易失活。
d.酶活性受到調節和控制。
3.酶作用專(zhuān)一性的機制與假說(shuō):鎖鑰學(xué)說(shuō)、誘導契合學(xué)說(shuō)。
4.酶的化學(xué)組成：
5.酶的命名：反應物：反應物+反應類(lèi)型+酶。
6.六大酶類(lèi)：
酶的催化原理
1.酶通過(guò)降低反應的活化能，從而使反應速率增大。
2.酶與底物復合物的形成：
3.酶的活性部位：蛋白質(zhì)的結構決定功能，酶活性部位的結構特點(diǎn)決定酶行使其催化功能的特點(diǎn)（高效性、專(zhuān)一性）�；钚圆课皇敲附Y合和催化底物反應的場(chǎng)所，是酶分子表面的一小部分區域，其功能基團包含催化基團與結合基團。
特點(diǎn)：
a.活性部位在酶分子整個(gè)體積中只占很小的一部分。
b.酶的活性部位具有三維立體結構。
c.酶的活性部位是酶分子上的一個(gè)裂隙。
d.活性部位具有與底物相對互補的結構，酶活性部位具有柔性，可發(fā)生誘導契合。
e.底物通過(guò)非共價(jià)作用結合到酶分子上。
f.活性部位對酶的整體構象具有依賴(lài)性。
4.影響酶催化效率的因素：（改變反應途徑降低活化能）
非共價(jià)作用：鄰近效應與定向效應、底物的形變與誘導契合(←過(guò)渡態(tài)理論)。
共價(jià)作用：酸堿催化、共價(jià)催化、金屬離子催化。
(1).鄰近效應：酶與底物結合以后，使原來(lái)游離的底物集中于酶的活性部位，從而減小底物之間或底物與酶的催化基團之間的距離，提高底物有效濃度，使反應更容易進(jìn)行，增加反應速率的一種效應。定向效應：反應物的反應基團之間、以及酶的催化基團與底物的反應基團之間的正確定位和取向產(chǎn)生的效應。
(2).當酶與底物結合后，酶與底物之間的非共價(jià)作用可以使底物分子圍繞其敏感鍵發(fā)生形變，從而促進(jìn)底物過(guò)渡態(tài)的形成，反應活化能被降低，反應速率得以加快。酶與底物結合時(shí)，在底物發(fā)生形變的同時(shí)，酶活性部位的構象也在底物的影響作用下發(fā)生改變，二者的形變導致酶與底物更好地結合，形成一個(gè)互相契合的酶－底物復合物。
(3).結合能與過(guò)渡態(tài)理論：結合能來(lái)自酶與底物之間的非共價(jià)作用。結合能被用于降低活化能。酶與底物過(guò)渡態(tài)之間產(chǎn)生最多最適的非共價(jià)作用，釋放最多結合能。與酶經(jīng)誘導契合調整后的構象最匹配的是底物經(jīng)形變產(chǎn)生的過(guò)渡態(tài)，酶與底物過(guò)渡態(tài)的親和力要大于酶與底物或產(chǎn)物的親和力。過(guò)渡態(tài)理論的證明（如抗體酶、競爭性抑制劑）。
(4).酸堿催化:通過(guò)向反應物提供質(zhì)子或從反應物接受質(zhì)子以穩定過(guò)渡態(tài)，加速反應的一類(lèi)催化機制.
共價(jià)催化:催化劑通過(guò)與底物形成不穩定的共價(jià)中間復合物，降低反應活化能，從而提高反應速度的機制。金屬離子催化:通過(guò)結合底物為反應定向，電荷屏蔽與穩定作用，在氧化還原反應中起傳遞電子作用。
5.酶具有高催化效率的分子機理是：酶分子的活性部位結合底物形成酶－底物復合物，在酶的幫助作用下（包括共價(jià)作用與非共價(jià)作用），底物進(jìn)入特定的過(guò)渡態(tài)，由于形成此類(lèi)過(guò)渡態(tài)所需要的活化能遠小于非酶促反應所需要的活化能，因而反應能夠快速、順利地進(jìn)行，形成產(chǎn)物并釋放出游離的酶，使其能夠參與其余底物的反應。一種酶的催化作用常常是多種催化機制的綜合作用。酶的活性部位一般都含有多個(gè)與酶催化作用相關(guān)的基團，可以通過(guò)協(xié)同作用。
6.胰凝乳蛋白酶催化反應機制：催化三聯(lián)體，共價(jià)催化＋酸堿催化。
酶促反應動(dòng)力學(xué)
在酶催化的反應中，酶先與底物形成酶－底物中間復合物。當底物分子在酶作用下發(fā)生化學(xué)變化后，中間復合物再分解成產(chǎn)物和酶。
1.米氏常數Km的意義：米氏常數是反應速度為最大值的一半時(shí)的底物濃度，大小只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)；不同的酶具有不同Km值。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。
1/Km值可用于近似地表示酶與底物之間的親和程度：1/Km值大表示親和程度大;1/Km值小表示親和程度小。Km值可用于計算酶促反應初速率v，
在一定酶濃度下，Vmax是常數；Vmax值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Vmax值。
2.kcat的意義：kcat表示當酶被底物飽和時(shí)每秒鐘每個(gè)酶分子轉換底物的分子數，稱(chēng)為轉換數（TN）或催化常數。kcat通常等于多步反應中單一限度步驟的反應速率常數，例如kcat可等于經(jīng)典米氏動(dòng)力學(xué)反應過(guò)程的k3。kcat值越大，表示酶的催化效率越高。
生理條件下，[S]?Km時(shí)，kcat/Km的值可以作為酶促反應速率大小的衡量。kcat/Km可用于綜合反映酶的催化能力。
3.影響酶促反應速率的因素：
酶的抑制作用：改變酶的必需基團的化學(xué)性質(zhì)，引起酶活力降低或喪失的作用。
a.不可逆的抑制作用:抑制劑與酶的必需基團通常以共價(jià)鍵結合，引起酶的永久性失活。
b.可逆的抑制作用:抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)鍵結合，引起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過(guò)透析、超濾等物理方法被除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。分為：競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制。
酶的調控
1.方式：改變酶的數量與分布(同工酶)，改變酶個(gè)體的活性(改變酶的結構、直接干涉酶與底物的相互作用)。
2.通過(guò)改變酶結構調控酶活性：別構調控、可逆的共價(jià)修飾、酶原激活(蛋白激酶A的激活、表皮生長(cháng)因子受體的激活)。
3.別構調控：許多酶除具有活性部位外，還具有調節部位，酶的調節部位可以與某些化合物可逆地非共價(jià)結合，使酶發(fā)生構象的改變，進(jìn)而改變酶的催化活性，這種酶活性的調節方式稱(chēng)為酶的別構調控。別構調控可分為同促別構調控與異促別構調控，同促別構調控中，酶的活性部位和調節部位是相同的，效應物是底物；異促別構調控中，酶的活性部位和調節部位是不同的，效應物是非底物分子。
同促別構調控：底物分子本身對別構酶的調節作用。別構酶底物濃度對反應速率的動(dòng)力學(xué)曲線(xiàn)不是雙曲線(xiàn)，是S形曲線(xiàn)。
異促別構調控：非底物分子的調節物對別構酶的調節作用。
4.酶別構調控的一般機理：別構酶的結構基礎－寡聚酶結構。酶的某個(gè)活性部位結合底物后，構象改變的信息在酶分子中進(jìn)行傳遞，最終產(chǎn)生效應，影響酶的總活性狀態(tài)。多肽鏈之間的界面作為分子開(kāi)關(guān)起關(guān)鍵作用。非底物效應物通過(guò)與非活性部位（調節部位）結合，引起酶構象的變化，最終影響酶的總活性狀態(tài)。
5.酶別構調控的意義：在酶水平對代謝進(jìn)行調節，反饋抑制。
6.可逆的共價(jià)修飾：由其它的酶對共價(jià)調節酶進(jìn)行可逆共價(jià)修飾，使其在活性形式和非活性形式之間相互轉變，從而調節酶活性。蛋白質(zhì)的磷酸化是一種重要的可逆的共價(jià)修飾形式，指由蛋白激酶催化的把ATP或GTP位磷酸基轉移到底物蛋白質(zhì)氨基酸殘基上的過(guò)程，其逆過(guò)程是由蛋白磷酸酶催化的水解反應，稱(chēng)為蛋白質(zhì)的脫磷酸化。在信號傳遞體系中，通過(guò)各級蛋白激酶介導的激活反應，構成了級聯(lián)式放大反應的主體。
7.酶原的激活：在蛋白酶的專(zhuān)一作用下，酶原結構發(fā)生改變，形成酶的活性部位，變成有活力的酶的活化過(guò)程。
酶原：在生物體內被合成的，不具有催化活性的酶的前體。
8.許多酶的調控作用是各種調控作用的組合。
分類(lèi)方式
人體和哺乳動(dòng)物體內含有至少5000種酶。它們或是溶解于細胞質(zhì)中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位于細胞內其他結構的特定位置上，只有在被需要時(shí)才被激活，這些酶統稱(chēng)胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成后再分泌至細胞外的酶──胞外酶。
按反應性質(zhì)
根據酶所催化的反應性質(zhì)的不同，將酶分成七大類(lèi)：
氧化還原酶類(lèi)（oxidoreductase）促進(jìn)底物進(jìn)行氧化還原反應的酶類(lèi)，是一類(lèi)催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類(lèi)。
轉移酶類(lèi)（transferases）催化底物之間進(jìn)行某些基團（如乙�；�、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類(lèi)。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙酰轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶類(lèi)（hydrolases ）催化底物發(fā)生水解反應的酶類(lèi)。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶類(lèi)（lyases）催化從底物（非水解）移去一個(gè)基團并留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類(lèi)。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學(xué)鍵并消除一個(gè)底物的雙鍵。合酶便屬于此類(lèi)。
異構酶類(lèi)（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學(xué)異構體之間相互轉化的酶類(lèi)。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。
合成酶類(lèi)（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時(shí)偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類(lèi)。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴(lài)生物素的羧化酶等。
易位酶類(lèi)（translocase）催化離子或分子跨膜轉運或在膜內移動(dòng)的酶類(lèi)。其中有些涉及ATP水解反應的酶被歸為水解酶類(lèi)（EC 3.6.3-），但水解反應并非這類(lèi)酶的主要功能。因此，命名委員會(huì )近期決定將這類(lèi)酶歸為第七大類(lèi)酶。
按照國際生化協(xié)會(huì )公布的酶的統一分類(lèi)原則，在上述七大類(lèi)基礎上，在每一大類(lèi)酶中又根據底物中被作用的基團或鍵的特點(diǎn)，分為若干亞類(lèi)；為了更精確地表明底物或反應物的性質(zhì)，每一個(gè)亞類(lèi)再分為幾個(gè)組（亞亞類(lèi)）；每個(gè)組中直接包含若干個(gè)酶。
按化學(xué)組成
單純蛋白質(zhì)
屬于單純蛋白質(zhì)的酶類(lèi)，除了蛋白質(zhì)外，不含其他物質(zhì)，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等
綴合蛋白質(zhì)
屬于綴合蛋白質(zhì)的酶類(lèi)，除了蛋白質(zhì)外，還要結合一些對熱穩定的非蛋白質(zhì)小分子物質(zhì)或金屬離子，前者稱(chēng)為脫輔酶，后者稱(chēng)為輔因子，脫輔酶與輔因子結合后所形成的復合物稱(chēng)為全酶，即全酶=脫輔酶+輔因子。
反應特點(diǎn)
1 高效性：酶的催化效率比無(wú)機催化劑更高，使得反應速率更快；
2專(zhuān)一性：一種酶只能催化一種或一類(lèi)底物，如蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)水解成多肽；
3 多樣性：酶的種類(lèi)很多，迄今為止已發(fā)現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大于這個(gè)數量；
4 溫和性：是指酶所催化的化學(xué)反應一般是在較溫和的條件下進(jìn)行的；
5 活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價(jià)修飾調節和變構調節等；
6 易變性：大多數酶是蛋白質(zhì)，因而會(huì )被高溫、強酸、強堿等破壞；
7 有些酶的催化性與輔助因子有關(guān)；
8 改變化學(xué)反應速率，本身幾乎不被消耗；
9 只催化已存在的化學(xué)反應；
10 能加快化學(xué)反應的速度，但酶不能改變化學(xué)反應的平衡點(diǎn)，也就是說(shuō)酶在促進(jìn)正向反應的同時(shí)也以相同的比例促進(jìn)逆向的反應，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時(shí)間，但平衡常數不變；
11 降低活化能，使化學(xué)反應速率加快；
12 與無(wú)機催化劑一樣，也會(huì )出現中毒現象。
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